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Micron Document

<!DOCTYPE html>

<title>Hämoglobin</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Hämoglobin</span></h1>

</header>

</div>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Hämoglobin α-Untereinheit

</th></tr>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="3" class="hintergrundfarbe1" style="text-align:center; font-size:smaller; font-weight:bold;">Das Hämoglobin A<sub>1</sub> erwachsener Menschen besteht aus 2 α-Ketten (rot) und 2 β-Ketten (blau) mit 4 <a href="H%C3%A4me_(Stoffgruppe)" title="Häme (Stoffgruppe)">Häm</a>-Gruppen (grün), die je ein <a href="Sauerstoff" title="Sauerstoff">O</a><sub>2</sub>-Molekül binden können (Modell nach <a href="Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/1GZX">1GZX</a>)

</td></tr>

<tr>

<p>Vorhandene Strukturdaten: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P69905">UniProt-Eintrag</a>

</p>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">Masse</a>/Länge <a href="Prim%C3%A4rstruktur" title="Primärstruktur">Primärstruktur</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">16 <a href="Atomare_Masseneinheit" title="Atomare Masseneinheit">kDa</a> je Untereinheit; α-Kette 141, β-Kette 146 <a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">Aminosäuren</a>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Koenzym" class="mw-redirect" title="Koenzym">Kofaktor</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Bezeichner

</th></tr>

<tr>

<td>Gen-Name(n)

</td>

</td></tr>

<tr>

<td>Externe IDs

</td>

<li><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P69905">P69905</a></li></ul>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Vorkommen

</th></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Homologie-Familie

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://hogenom.univ-lyon1.fr/query_sequence?seq=P69905">Beta-2 Globin</a>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Übergeordnetes <a href="Taxon" title="Taxon">Taxon</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a href="Wirbeltiere" title="Wirbeltiere">Wirbeltiere</a>

</td></tr>

</tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span>

</p><table class="wikitable hintergrundfarbe-basis infobox float-right" id="Vorlage_Infobox_Protein_Hämoglobin_β-Untereinheit" style="font-size:90%; margin-top:0; width:350px;" summary="Infobox Protein">

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Hämoglobin β-Untereinheit

</th></tr>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="3" class="hintergrundfarbe1" style="text-align:center; font-size:smaller; font-weight:bold;">Kugelmodell der Häm-Tasche der Hämoglobin β-Untereinheit mit Häm, Eisen (grün) und Disauerstoff, nach <a href="Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/1GZX">1GZX</a>

</td></tr>

<tr>

<p>Vorhandene Strukturdaten: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P68871">UniProt-Eintrag</a>

</p>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;;">Eigenschaften des menschlichen Proteins

</th></tr>

<tr>

<td><a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">Masse</a>/Länge <a href="Prim%C3%A4rstruktur" title="Primärstruktur">Primärstruktur</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">146 <a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">Aminosäuren</a>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Koenzym" class="mw-redirect" title="Koenzym">Kofaktor</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Bezeichner

</th></tr>

<tr>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td>Externe IDs

</td>

<li><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P68871">P68871</a></li>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Vorkommen

</th></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Homologie-Familie

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://hogenom.univ-lyon1.fr/query_sequence?seq=P68871">Beta-2 Globin</a>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Übergeordnetes <a href="Taxon" title="Taxon">Taxon</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a href="Wirbeltiere" title="Wirbeltiere">Wirbeltiere</a>

</td></tr>

</tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span>

</p><table class="infobox hintergrundfarbe-basis float-right" style="margin:0 0 1em 1.5em; border: 1px solid #CCD2D9; width: 200px; text-align: center; border-collapse: collapse; font-size: 90%;">

<th style="background:#ABCDEF; color:#202122; border: 1px solid #ABCDEF;">Übergeordnet

</th></tr>

<tr>

<td style="padding: 0 .5em;"><a href="Zytosol" class="mw-redirect" title="Zytosol">Zytosol</a>

</td></tr>

<tr>

<th style="background:#ABCDEF; color:ä202122; border: 1px solid #ABCDEF;"><a href="Gene_Ontology" title="Gene Ontology">Gene Ontology</a>

</th></tr>

<tr>

<td style="text-align:left; padding: 0 .5em;"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.ebi.ac.uk/QuickGO/GTerm?id=GO:0005833">QuickGO</a>

</td></tr></tbody></table>

<p><b>Hämoglobin</b> (von <span style="font-style:normal;font-weight:normal"><a href="Altgriechische_Sprache" title="Altgriechische Sprache">altgriechisch</a></span> <span lang="grc-Grek" class="Grek" style="font-style:normal">αἷμα</span> <style data-mw-deduplicate="TemplateStyles:r261937631">

/* start https://de.wikipedia.org/ */

.mw-parser-output .Latn{font-family:"Akzidenz Grotesk","Arial","Avant Garde Gothic","Calibri","Futura","Geneva","Gill Sans","Helvetica","Lucida Grande","Lucida Sans Unicode","Lucida Grande","Stone Sans","Tahoma","Trebuchet","Univers","Verdana"}

/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style><span class="Latn" lang="grc-Latn" style="font-weight:normal;font-style:italic">haíma</span>, „Blut“, und <span style="font-style:normal;font-weight:normal"><a href="Latein" title="Latein">lateinisch</a></span> <span lang="la-Latn" style="font-style:italic">globus</span>, „Klumpen, Ballen“), Abkürzung <b>Hb</b>, ist der <a href="Eisen" title="Eisen">eisenhaltige</a> <a href="Proteinkomplex" title="Proteinkomplex">Proteinkomplex</a>, der als <a href="Sauerstofftransporter" title="Sauerstofftransporter">Blutfarbstoff</a> in den <a href="Erythrozyt" title="Erythrozyt">roten Blutkörperchen</a> von Wirbeltieren enthalten ist, <a href="Sauerstoff" title="Sauerstoff">Sauerstoff</a> reversibel bindet und diesen so im <a href="Blutkreislauf" title="Blutkreislauf">Blutkreislauf</a> transportiert, wodurch das Hämoglobin der zwischen der äußeren Atmung in der Lunge und inneren Atmung in den Zellen vermittelnde <a href="Sauerstofftransporter" title="Sauerstofftransporter">Sauerstofftransporter</a><sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> ist.

</p><p>Das Hämoglobin von Säugetieren ist ein <a href="Tetramer" title="Tetramer">Tetramer</a>, es besteht aus vier <a href="Globine" title="Globine">Globinen</a> als <a href="Quart%C3%A4rstruktur" title="Quartärstruktur">Untereinheiten</a>. Beim erwachsenen Menschen sind dies je zwei <a href="%CE%91-Globin" title="Α-Globin">Hb α</a> und <a href="%CE%92-Globin" title="Β-Globin">Hb β</a> im Hämoglobin A (Hb A<sub>0</sub>), der häufigsten Form. Die vier den Komplex bildenden <a href="Protein" title="Protein">Proteine</a> sind <a href="Polypeptid" class="mw-redirect" title="Polypeptid">Aminosäureketten</a> (α-Kette 141 <a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">AS</a>; β-Kette 146 AS) in der für Globine typischen Faltung mit jeweils einer Tasche, in der ein Eisen-II-<a href="Komplex_(Chemie)" class="mw-redirect" title="Komplex (Chemie)">Komplex</a>, das <a href="H%C3%A4m" class="mw-redirect" title="Häm">Häm</a>, gebunden ist. Dessen Eisenion vermag ein Sauerstoffmolekül zu binden. Dabei ändert sich die Farbe des Häms von dunkel- zu hellrot. Die Bindungsstärke hängt empfindlich von der <a href="Proteinstruktur" title="Proteinstruktur">Konformation</a> der Proteinumgebung des Häms ab. Wechselwirkungen zwischen den vier Globinen begünstigen die beiden extremen Zustände, in denen der Gesamtkomplex entweder mit vier Molekülen Sauerstoff gesättigt ist (in der <a href="Lunge" title="Lunge">Lunge</a> bzw. den <a href="Kiemen" class="mw-redirect" title="Kiemen">Kiemen</a>) oder allen Sauerstoff abgegeben hat. Wechselwirkungen mit anderen Molekülen unterstützen die Beladung wie die Entladung.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Geschichte">Geschichte</h2></div>

<p>Das Sauerstofftransportprotein Hämoglobin wurde 1840 von <a href="Friedrich_Ludwig_H%C3%BCnefeld" title="Friedrich Ludwig Hünefeld">Friedrich Ludwig Hünefeld</a> entdeckt.<sup id="cite_ref-Hunefeld_2-0" class="reference"><a href="#cite_note-Hunefeld-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> 1851 beschrieb <a href="Otto_Funke_(Mediziner)" title="Otto Funke (Mediziner)">Otto Funke</a> die Kristallisation von Hämoglobin durch Verdünnen von Tierblut mit Wasser, Ethanol oder Diethylether und anschließendem langsamen Verdampfen des Lösungsmittels aus der erhaltenen Proteinlösung („Funkesche Kristalle“).<sup id="cite_ref-url_3-0" class="reference"><a href="#cite_note-url-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Über die reversible Oxygenierung des Hämoglobins wurde 1866 erstmals von <a href="Felix_Hoppe-Seyler" title="Felix Hoppe-Seyler">Felix Hoppe-Seyler</a> berichtet.<sup id="cite_ref-Hoppe-Seyler_4-0" class="reference"><a href="#cite_note-Hoppe-Seyler-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-5" class="reference"><a href="#cite_note-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Von ihm stammt auch der Name Hämoglobin. Die Strukturformel des Häms (bzw. des korrespondierenden Hämins), also des eisenhaltigen Porphyrinkomplexes, formulierte bereits 1912 der deutsche Chemiker <a href="William_K%C3%BCster" title="William Küster">William Küster</a>,<sup id="cite_ref-6" class="reference"><a href="#cite_note-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> der Nachweis der Richtigkeit dieser Strukturformel gelang dem Chemiker <a href="Hans_Fischer_(Chemiker)" title="Hans Fischer (Chemiker)">Hans Fischer</a> 1928 durch die vollständige Synthese des Hämins. 1930 wurde er dafür mit dem <a href="Nobelpreis_f%C3%BCr_Chemie" title="Nobelpreis für Chemie">Nobelpreis für Chemie</a> ausgezeichnet. Das Hämoglobin ist eines der bestuntersuchten Proteine, seine <a href="Proteinstruktur" title="Proteinstruktur">Struktur</a> wurde als eine der ersten überhaupt von <a href="Max_Perutz" class="mw-redirect" title="Max Perutz">Max Perutz</a> <i>et al.</i> 1959 mit Hilfe der <a href="R%C3%B6ntgenkristallographie" class="mw-redirect" title="Röntgenkristallographie">Röntgenkristallographie</a> ermittelt.<sup id="cite_ref-Perutz1960_7-0" class="reference"><a href="#cite_note-Perutz1960-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-pmid13734651_8-0" class="reference"><a href="#cite_note-pmid13734651-8"><span class="cite-bracket">[</span>8<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-9" class="reference"><a href="#cite_note-9"><span class="cite-bracket">[</span>9<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-10" class="reference"><a href="#cite_note-10"><span class="cite-bracket">[</span>10<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Für diese Arbeiten bekam er 1962 zusammen mit <a href="John_Cowdery_Kendrew" title="John Cowdery Kendrew">John Cowdery Kendrew</a> den <a href="Nobelpreis" title="Nobelpreis">Nobelpreis</a> für Chemie.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Struktur">Struktur</h2></div>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Nichtmodifizierte_Grundstruktur">Nichtmodifizierte Grundstruktur</h3></div>

<div class="gallerytext">Bändermodell von Hämoglobin A (HbA) –<br>je zwei <a href="%CE%91-Globin" title="Α-Globin">Untereinheiten α</a> und <a href="%CE%92-Globin" title="Β-Globin">β</a> (rot bzw. blau) tragen jeweils ein <a href="H%C3%A4m" class="mw-redirect" title="Häm">Häm</a> (Stäbchenmodell, grün) als <a href="Prosthetische_Gruppe" class="mw-redirect" title="Prosthetische Gruppe">prosthetische Gruppe</a> (nach PDB <span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/1GZX">1GZX</a></span>)</div>

</li>

<div class="gallerytext">Strukturformel des Häm <i>b</i></div>

</li>

</ul>

<p>In den 1950er Jahren war bereits bekannt, dass das fertige Hämoglobin aus Globin (96 %), <a href="Protoporphyrin_IX" title="Protoporphyrin IX">Protoporphyrin IX</a> der Isomerenreihe III (3,66 %) und „Ferro-Eisen“ (0,34 %) besteht.<sup id="cite_ref-11" class="reference"><a href="#cite_note-11"><span class="cite-bracket">[</span>11<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Säuger-Hämoglobine bestehen aus vier <a href="Protein-Untereinheit" title="Protein-Untereinheit">Untereinheiten</a>, je zwei vom α- und zwei vom β-Typ. In jeder dieser Untereinheiten ist jeweils eine <a href="Prosthetische_Gruppe" class="mw-redirect" title="Prosthetische Gruppe">prosthetische Gruppe</a>, an der die Sauerstoffbindung stattfindet, eingebettet. Ein Hämoglobinkomplex-Molekül kann also vier Sauerstoffmoleküle binden. Die prosthetische Gruppe der sauerstofffreien Form ist ein <a href="Eisen" title="Eisen">Eisen</a>(II)-Komplex des Protoporphyrins IX, das die vier äquatorialen Positionen des Eisenions besetzt. Das Eisenion befindet sich in einem <i><a href="Kristallfeld-_und_Ligandenfeldtheorie" title="Kristallfeld- und Ligandenfeldtheorie">high-spin</a></i>-Zustand und ist daher etwas zu groß, um in das Loch des Porphyrins zu passen. Es befindet sich also etwas unterhalb der Ringebene. Dieses Häm <i>b</i> ist über die axiale Position des Eisenions auf der Unterseite über einen proximalen <a href="Histidin" title="Histidin">Histidinrest</a> an die Proteinmatrix gebunden. Die zweite axiale Position auf der Oberseite ist unbesetzt und steht für die Anbindung des Sauerstoffmoleküls zur Verfügung.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Posttranslationale_Modifikationen">Posttranslationale Modifikationen</h3></div>

<p>Neben verschiedenen seltenen Modifikationen einzelner Aminosäuren in den Hämoglobin-Untereinheiten des Menschen tritt häufig die <a href="Glykation" title="Glykation">Glykation</a> beider Untereinheiten an speziellen Aminosäuren auf. Dies ist die Folge einer hohen Glucosekonzentration im Blut und kann daher in der Labordiagnostik verwendet werden, um den durchschnittlichen <a href="Blutzuckerspiegel" class="mw-redirect" title="Blutzuckerspiegel">Blutzuckerspiegel</a> der letzten Monate zu ermitteln.

</p><p>Bei der Glykation des Hämoglobins wird Glucose kovalent an <a href="Lysin" title="Lysin">Lysin</a>-8, -17, -41, -62 der α-Untereinheit, sowie <a href="Valin" title="Valin">Valin</a>-2, Lysin-9, -18, -67, -121 oder -145 der β-Untereinheit gebunden. Ist ein glykiertes β-Hämoglobin an Valin-2 modifiziert und hat sich der Glucoserest über ein <a href="Aldimin" class="mw-redirect" title="Aldimin">Aldimin</a> und eine <a href="Amadori-Umlagerung" title="Amadori-Umlagerung">Amadori-Umlagerung</a> zu einem stabilen <i>Ketoamin</i> gewandelt, wird es als <a href="HbA1c" title="HbA1c">HbA1c</a> bezeichnet.<sup id="cite_ref-12" class="reference"><a href="#cite_note-12"><span class="cite-bracket">[</span>12<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-13" class="reference"><a href="#cite_note-13"><span class="cite-bracket">[</span>13<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Sauerstofftransport">Sauerstofftransport</h2></div>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Leistungsfähigkeit"><span id="Leistungsf.C3.A4higkeit"></span>Leistungsfähigkeit</h3></div>

<p>Hämoglobin ist ein <a href="Globul%C3%A4res_Protein" class="mw-redirect" title="Globuläres Protein">globuläres Protein</a> mit sehr guter Löslichkeit in Wasser (Löslichkeit bis zu 5 <a href="Mol" title="Mol">mmol</a>/l Hämoglobin (34 %)). 1 g Hb kann <a href="In_vitro" title="In vitro">in vitro</a> 1,389 ml Sauerstoff binden, <a href="In_vivo" title="In vivo">in vivo</a> jedoch nur 1,34 ml (<a href="H%C3%BCfner-Zahl" title="Hüfner-Zahl">Hüfnersche Zahl</a>), somit können 100 ml Blut, die etwa 15 g Hb enthalten, bei 100-prozentiger Sättigung bis zu 15 × 1,34 ml = 20,1 ml Sauerstoff aufnehmen.

</p><p>Auffällig ist der sigmoidale (S-förmige) Verlauf der Bindungskurve. Normalerweise würde man erwarten, dass die Sauerstoffbeladung mit steigendem Sauerstoff<a href="Partialdruck" title="Partialdruck">partialdruck</a> wie beim <a href="Myoglobin" title="Myoglobin">Myoglobin</a> zunächst stark und dann immer langsamer zunimmt (hyperbolischer Verlauf). Für Hämoglobin verläuft die Sauerstoffbindungskurve im Bereich des in der Lunge herrschenden Sauerstoffpartialdrucks ungewöhnlich flach und im Bereich des im Gewebe herrschenden Sauerstoffpartialdrucks ungewöhnlich steil. Der flache Verlauf der Bindungskurve im Endteil verhindert einen stärkeren Abfall der Sauerstoffsättigung im Alter, bei Lungenfunktionsstörungen und in Höhenlagen, und der steilere Verlauf im Mittelteil sorgt dafür, dass bei einem sinkenden venösen Sauerstoffpartialdruck viel Sauerstoff abgegeben wird.<sup id="cite_ref-Schmidt/Thews_Kap._25_15-0" class="reference"><a href="#cite_note-Schmidt/Thews_Kap._25-15"><span class="cite-bracket">[</span>15<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-Physiologie_Urban_&_Schwarzberg_Kap._5_16-0" class="reference"><a href="#cite_note-Physiologie_Urban_&_Schwarzberg_Kap._5-16"><span class="cite-bracket">[</span>16<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Normbereich">Normbereich</h3></div>

<p>Für das beim Erwachsenen überwiegende sogenannte „adulte Hämoglobin“ (siehe unten) wurde ein Normbereich festgelegt. Für Kinder gelten andere Normwerte.

</p><p>Als <a href="Referenzbereich_(Medizin)" title="Referenzbereich (Medizin)">Normalbereich</a> wird der Bereich bezeichnet, in dem die Hb-Werte von 96 Prozent aller gesunden Menschen liegen.

</p>

<caption>Hämoglobin bei Menschen

</caption>

<th>

</th>

<th>g/dl oder g-%<br>(alte, noch verwendete, Einheit)

</th>

<th>mmol/dm³<br>(<a href="SI-Einheitensystem" class="mw-redirect" title="SI-Einheitensystem">SI-Einheit</a>)

</th></tr>

<tr>

<td>Männer</td>

<td>8,4–10,9

</td></tr>

<tr>

<td>Frauen</td>

<td>7,4–9,9

</td></tr>

<tr>

<td>Neugeborene</td>

<td>11,8

</td></tr></tbody></table>

<p>Ein erhöhter Hämoglobin-Wert bedeutet meistens auch eine erhöhte Erythrozyten-Anzahl (<a href="Polyglobulie" title="Polyglobulie">Polyglobulie</a>) und kann z. B. bei Aufenthalt in großen Höhen (Sauerstoffmangel) oder durch Flüssigkeitsverlust auftreten. Bei unklarer Ursache ist auch abzuklären, ob es sich bei stark erhöhten Werten um die Erkrankung <a href="Polycythaemia_vera" title="Polycythaemia vera">Polycythaemia vera</a> handelt.

</p><p>Ein verringerter Hämoglobin-Wert wird als <a href="An%C3%A4mie" title="Anämie">Anämie</a> bezeichnet, eine verminderte Beladung der roten Blutkörperchen mit Hämoglobin als <a href="Hypochromasie" title="Hypochromasie">Hypochromasie</a>.

</p><p>Ein erhöhter/verringerter Hämoglobin-Wert ist immer abhängig vom Normalwert. Liegt der Normalwert bei 10,9 mmol/l, dann kann ein Wert von 8,4 mmol/l schon zu <a href="Symptom" title="Symptom">Symptomen</a> von <a href="An%C3%A4mie" title="Anämie">Anämie</a> führen. Liegt der Normalwert bei 9 mmol/l, dann treten bei 8,4 mmol/l noch keine Symptome auf.

</p><p>Die Höhe des Hämoglobinwertes ist maßgeblich bei der Zulassung zur <a href="Blutspende" title="Blutspende">Blutspende</a>. Männer müssen einen Mindestwert von 8,4 mmol/l (13,5 g/dl), Frauen einen von 7,8 mmol/l (12,5 g/dl) aufweisen, um vom Spendearzt zugelassen zu werden. Bestimmt wird der Hb-Wert mittels elektronisch messender <a href="HB-Photometer" title="HB-Photometer">Hb-Photometer</a>. Aktuelle Informationen des DRK-Blutspendedienstes besagen, dass Männer mit einem Hb von >11,2 mmol/l (18,0 g/dl) nicht mehr zur Spende zugelassen werden (12/2006). Dies ist jedoch nicht in allen Bundesländern der Fall, bei erhöhtem Hb-Wert wird weitere Flüssigkeitsaufnahme vor der Spende empfohlen.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Hämoglobinbestimmung"><span id="H.C3.A4moglobinbestimmung"></span>Hämoglobinbestimmung</h3></div>

<p>Ein erster, von <a href="William_Richard_Gowers" title="William Richard Gowers">William Richard Gowers</a> entwickelter Apparat (<b>Hämometer</b>) zur Bestimmung des Hämoglobingehaltes des Blutes, genannt auch <b>Hämoglobinbestimmung</b>, stand 1879 zur Verfügung und wurde 1902 von dem Schweizer Internisten <a href="Hermann_Sahli" title="Hermann Sahli">Hermann Sahli</a> verbessert.<sup id="cite_ref-17" class="reference"><a href="#cite_note-17"><span class="cite-bracket">[</span>17<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Insbesondere für die Diagnose von Hämoglobinstoffwechselstörungen ist eine exakte Hämoglobinbestimmung erforderlich. Die Eichgrundlage des früheren relativen Maßsystems war die Beziehung 16 g = 100 % Hämoglobin. Durch einen Beschluss der Deutschen Gesellschaft für Innere Medizin wurden dieses durch ein absolutes Maßsystem abgelöst, bei dem die Bestimmung allein in g-%-Hämoglobin erfolgte.<sup id="cite_ref-18" class="reference"><a href="#cite_note-18"><span class="cite-bracket">[</span>18<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Die Bestimmung des Hämoglobingehalts basiert auf dem Nachweis der Hämgruppen des Proteins. Daher wird als <a href="Mol" title="Mol">molare</a> Hämoglobinkonzentration traditionell (so auch hier) die Konzentration der einzelnen Untereinheiten (mittlere <a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">molare Masse</a>: 16114,5 g/mol) angegeben.<sup id="cite_ref-Physioklin.de_19-0" class="reference"><a href="#cite_note-Physioklin.de-19"><span class="cite-bracket">[</span>19<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Der Umrechenfaktor von g/dl zu mmol/l beträgt 0,6206. Nach <a href="IUPAC" class="mw-redirect" title="IUPAC">IUPAC</a> und <a href="DIN-Norm" title="DIN-Norm">DIN</a> 58931 wird die so berechnete (monomere) Hämoglobinkonzentration mit <i>Hb(Fe)</i> bezeichnet.<sup id="cite_ref-Physioklin.de_19-1" class="reference"><a href="#cite_note-Physioklin.de-19"><span class="cite-bracket">[</span>19<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Da ein Hämoglobinkomplex-Molekül aus 4 Untereinheiten mit je einer Hämgruppe besteht, müssen die in mmol/l angegebenen Werte durch 4 geteilt werden, um die Konzentration des Hämoglobin-Tetramers (nach IUPAC und DIN 58931 mit <i>Hb</i> bezeichnet) zu erhalten (molare Masse: 64458 g/mol).<sup id="cite_ref-Physioklin.de_19-2" class="reference"><a href="#cite_note-Physioklin.de-19"><span class="cite-bracket">[</span>19<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Der Umrechenfaktor von g/dl in mmol/l beträgt hierfür also 0,1551. Die in g/dl angegebenen Werte bleiben jeweils unverändert.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Sauerstoffbindung_durch_Hämoglobine_auf_molekularer_Ebene"><span id="Sauerstoffbindung_durch_H.C3.A4moglobine_auf_molekularer_Ebene"></span>Sauerstoffbindung durch Hämoglobine auf molekularer Ebene</h3></div>

<p>Bei der Bindung von Sauerstoff wird ein Disauerstoffmolekül (O<sub>2</sub>) in das Zentrum des Häm-Komplexes aufgenommen. Das Atom des zentralen Eisenions (Fe<sup>II</sup>) geht durch die Sauerstoffbindung in einen <i><a href="Kristallfeld-_und_Ligandenfeldtheorie#Besetzung_der_Orbitale_zu_High-Spin-_oder_Low-Spin-Komplexen" title="Kristallfeld- und Ligandenfeldtheorie">low-spin</a></i>-Zustand über. Dabei verringert sich seine Größe und es rutscht in die Ebene des Porphyrinrings.

</p><p>Stabilisiert wird das gebundene Sauerstoffmolekül über eine <a href="Wasserstoffbr%C3%BCcke" class="mw-redirect" title="Wasserstoffbrücke">Wasserstoffbrücke</a>. Diese wird mit der Seitenkette des <a href="Globine" title="Globine">Globinproteins</a> gebildet: einem distal gelegenen <a href="Histidin" title="Histidin">Histidinrest</a>, der sich in der Nähe des Zentralatoms befindet. Jener proximale Histidinrest, über den das Eisenatom des Häms an die Proteinmatrix gebunden ist, liegt auf der anderen Seite der Ringebene.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Kooperativer_Effekt_bei_der_Sauerstoffbindung">Kooperativer Effekt bei der Sauerstoffbindung</h3></div>

<p>Ein Hämoglobin, das aus vier Hb-Untereinheiten besteht, kann vier Sauerstoffmoleküle binden. Aus rein statistischen Erwägungen wäre zu erwarten, dass das Bestreben, weitere Sauerstoffmoleküle zu binden, mit jedem bereits gebundenen Sauerstoffmolekül abnimmt. Untersuchungen haben jedoch gezeigt, dass das Gegenteil der Fall ist und die Sauerstoff<a href="Affinit%C3%A4t_(Biochemie)" title="Affinität (Biochemie)">affinität</a> mit steigender Beladung zunimmt (positive <a href="Kooperativit%C3%A4t" title="Kooperativität">Kooperativität</a>).<sup id="cite_ref-20" class="reference"><a href="#cite_note-20"><span class="cite-bracket">[</span>20<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-21" class="reference"><a href="#cite_note-21"><span class="cite-bracket">[</span>21<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="pH-Wert-Abhängigkeit_der_Sauerstoffbindung"><span id="pH-Wert-Abh.C3.A4ngigkeit_der_Sauerstoffbindung"></span>pH-Wert-Abhängigkeit der Sauerstoffbindung</h3></div>

<p>Das Gleichgewicht zwischen R- und T-Form ist pH-abhängig (<a href="Bohr-Effekt" title="Bohr-Effekt">Bohr-Effekt</a>) und wird bei einem niedrigen pH-Wert durch Protonierung zugunsten der weniger sauerstoffaffinen T-Form verschoben. Denselben Effekt hat ein hoher CO<sub>2</sub> -<a href="Partialdruck" title="Partialdruck">Partialdruck</a> durch eine reversible <a href="Carboxylierung" title="Carboxylierung">Carboxylierung</a> der Untereinheiten. Dies führt dazu, dass hohe <a href="Proton_(Chemie)" title="Proton (Chemie)">Protonen</a>- und <a href="Kohlenstoffdioxid" title="Kohlenstoffdioxid">Kohlenstoffdioxid</a>-Konzentrationen, wie sie z. B. durch <a href="Zellatmung" title="Zellatmung">Zellatmung</a> und <a href="Milchs%C3%A4ureg%C3%A4rung" title="Milchsäuregärung">Milchsäuregärung</a> im arbeitenden Muskel herrschen, eine vollständige Entladung des Hämoglobins begünstigen.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Konkurrenz_zwischen_Sauerstoff_und_Kohlenstoffmonoxid">Konkurrenz zwischen Sauerstoff und Kohlenstoffmonoxid</h3></div>

<p><a href="Kohlenstoffmonoxid" title="Kohlenstoffmonoxid">Kohlenstoffmonoxid</a> (CO) ist sehr <a href="Kohlenstoffmonoxidvergiftung" title="Kohlenstoffmonoxidvergiftung">giftig</a>, da es mit dem Sauerstoff um die axialen Koordinationsstellen der Eisenzentren konkurriert. Einmal gebunden, kann CO z. B. lediglich durch Sauerstoffdruckbehandlung in einer Druckkammer verdrängt werden – es blockiert also Bindungsstellen für Sauerstoff. Bei starken Rauchern sind bis zu 10 Prozent des Hämoglobins (als <b>Carboxyhämoglobin</b>, CO-Hb, auch Kohlenoxidhämoglobin<sup id="cite_ref-22" class="reference"><a href="#cite_note-22"><span class="cite-bracket">[</span>22<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>) mit CO besetzt.<br>An das freie Häm <i>b</i> bindet Kohlenstoffmonoxid 25.000 Mal stärker als Disauerstoff, im Hämoglobin dagegen nur etwa 200 Mal. Die Ursache für die verringerte CO-Affinität ist, dass aufgrund des Raumbedarfes des distalen Histidins die vom Kohlenstoffmonoxid bevorzugte lineare Fe-CO-Koordination nicht möglich ist.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Effekte,_welche_die_Sauerstoffbindung_beeinflussen"><span id="Effekte.2C_welche_die_Sauerstoffbindung_beeinflussen"></span>Effekte, welche die Sauerstoffbindung beeinflussen</h3></div>

<p>Die Sauerstoffbindungskurve wird auf der <a href="Abszisse" class="mw-redirect" title="Abszisse">Abszisse</a> nach rechts verschoben durch:

</p>

<ul><li>Temperaturanstieg</li>

<li>Absinken des <a href="PH-Wert" title="PH-Wert">pH-Werts</a></li>

<li>Steigerung der Konzentration von <a href="2%2C3-Bisphosphoglycerat" class="mw-redirect" title="2,3-Bisphosphoglycerat">2,3-Bisphosphoglycerat</a> in den <a href="Erythrozyt" title="Erythrozyt">Erythrozyten</a></li>

<li>Steigerung der Konzentration von <a href="Kohlenstoffdioxid" title="Kohlenstoffdioxid">Kohlenstoffdioxid</a></li></ul>

<p>Die <i>Rechtsverschiebung</i> führt dazu, dass das Hämoglobin <i>leichter Sauerstoff abgibt</i>. Ein Beispiel: Ein arbeitender <a href="Muskel" class="mw-redirect" title="Muskel">Muskel</a> verbraucht sehr viel Sauerstoff für die <a href="Muskelkontraktion" title="Muskelkontraktion">Kontraktion</a>. Da er die Energie zum Teil in Wärme umsetzt, steigt in der arbeitenden Muskulatur die Temperatur an. Außerdem setzt er <a href="Milchs%C3%A4ure" title="Milchsäure">Milchsäure</a> frei, der pH-Wert sinkt. Durch den gesteigerten <a href="Stoffwechsel" title="Stoffwechsel">Stoffwechsel</a> entsteht vermehrt Kohlenstoffdioxid: durch die lokalen Effekte kann die Muskulatur mehr Sauerstoff aus dem Blut entnehmen.

</p>

<ul><li>Die Muskulatur verfügt über <a href="Myoglobin" title="Myoglobin">Myoglobin</a> (siehe unten), das eine höhere Affinität zu Sauerstoff besitzt (Sauerstoff stärker anzieht). Es dient als Sauerstoff-Speicher.</li></ul>

<p>Die Sauerstoffbindungskurve wird auf der <a href="Abszisse" class="mw-redirect" title="Abszisse">Abszisse</a> nach links verschoben durch:

</p>

<ul><li>Temperaturabnahme</li>

<li>Anstieg des <a href="PH-Wert" title="PH-Wert">pH-Werts</a></li>

<li>Absinken der Konzentration von <a href="2%2C3-Bisphosphoglycerat" class="mw-redirect" title="2,3-Bisphosphoglycerat">2,3-Bisphosphoglycerat</a> in den Erythrozyten</li>

<li>Absinken der Konzentration von <a href="Kohlenstoffdioxid" title="Kohlenstoffdioxid">Kohlenstoffdioxid</a></li></ul>

<p>Die <i>Linksverschiebung</i> führt dazu, dass Hämoglobin Sauerstoff stärker bindet. Dies macht man sich z. B. bei Herzoperationen zunutze, indem man den Patienten unterkühlt, um sein Blut maximal mit Sauerstoff zu sättigen. Tiere, die <a href="Winterschlaf" title="Winterschlaf">Winterschlaf</a> halten, profitieren ebenfalls von diesem Effekt.

In den Lungen wird ein Teil des Kohlendioxids im Zuge der Ausatmung abgegeben – das Hb kann wieder leichter mit Sauerstoff beladen werden.

</p><p>Das im <a href="Rapoport-Luebering-Zyklus" title="Rapoport-Luebering-Zyklus">Rapoport-Luebering-Zyklus</a> (Nebenweg der Glycolyse) durch das Enzym <a href="Bisphosphoglyceratmutase" title="Bisphosphoglyceratmutase">Bisphosphoglyceratmutase</a> gebildete <a href="2%2C3-Bisphosphoglycerat" class="mw-redirect" title="2,3-Bisphosphoglycerat">2,3-Bisphosphoglycerat</a> ist das wichtigste <a href="Stoffwechselintermediat" title="Stoffwechselintermediat">Intermediat</a> der <a href="Glykolyse" title="Glykolyse">Glykolyse</a> in den roten Blutkörperchen. Es bindet an Hämoglobin und verursacht einen <a href="Allosterie" title="Allosterie">allosterischen Effekt</a>; die Abnahme der Affinität des Hämoglobins zum Sauerstoff. Es ist lebenswichtig, um die Abgabe von Sauerstoff im Organismus zu ermöglichen. Unter physiologischen Bedingungen liegt 2,3-BPG in den roten Blutkörperchen etwa in derselben Konzentration wie Hämoglobin vor. Eine Erhöhung der 2,3-BPG-Konzentration ist z. B. bei der Höhenanpassung zu beobachten. Sinn dieser Regulation ist folgender:

Ist die Sauerstoffsättigung im Blut durch die „dünne Luft“ in großer Höhe vermindert, gibt Hb den gebundenen Sauerstoff an die Verbraucher schlechter ab als bei hoher Sättigung (siehe Bindungskurve). Trotzdem muss die Versorgung aller Organe mit O<sub>2</sub> gewährleistet sein. Hb muss also weniger affin zum Sauerstoff werden, um die <a href="Peripherie" title="Peripherie">Peripherie</a> ausreichend zu versorgen.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Hämoglobin-Typen"><span id="H.C3.A4moglobin-Typen"></span>Hämoglobin-Typen</h2></div>

<p>In verschiedenen Lebensphasen (Embryonalphase, Fetalphase und nach der Geburt, d. h. „adulte Phase“) sind beim Menschen verschiedene Hämoglobine zu finden. Diese Hämoglobine unterscheiden sich in ihrer Affinität für Sauerstoff. Sie bestehen aus jeweils vier Untereinheiten in paarweise verschiedener Zusammensetzung.

</p>

<p>Entwicklungsgeschichtlich sind die unterschiedlichen Untereinheiten des Hämoglobins durch <a href="Genduplikation" title="Genduplikation">Genduplikationen</a> des Globin-Gens entstanden. Die Kombinationen dieser Untereinheiten als Tetramer werden je nach <a href="Sauerstoff" title="Sauerstoff">Sauerstoffbedarf</a> zu unterschiedlichen Zeitpunkten synthetisiert, beispielsweise um als <a href="F%C3%B6tus" title="Fötus">Fötus</a> im Mutterleib Sauerstoff aus dem mütterlichen Blut zu erhalten.

</p><p>Während der <a href="Schwangerschaft" title="Schwangerschaft">Schwangerschaft</a> wird Sauerstoff durch die <a href="Plazenta" title="Plazenta">Plazenta</a> (Mutterkuchen) zum <a href="F%C3%B6tus" title="Fötus">Fötus</a> transportiert, den dieser dann effizient aufnimmt. Dies wird dadurch gewährleistet, dass die embryonalen und fetalen Hämoglobin-Typen eine deutlich höhere Sauerstoff-Bindungsaffinität haben als das später nachgeburtlich gebildete adulte Hämoglobin. Außerdem ist der <a href="H%C3%A4matokrit" title="Hämatokrit">Hämatokrit</a> im Vergleich zur Mutter stark erhöht. Auf diese Weise gelangt durch die Nabelschnur genug Sauerstoff zum Fötus.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Embryonale_Hämoglobine"><span id="Embryonale_H.C3.A4moglobine"></span>Embryonale Hämoglobine</h3></div>

<p>Die <i><a href="Embryonales_H%C3%A4moglobin" title="Embryonales Hämoglobin">embryonalen Hämoglobine</a></i> werden in der Embryonalphase, den ersten 8 Wochen nach der Befruchtung, in Blutinseln des <a href="Dottersack" title="Dottersack">Dottersacks</a> gebildet und tragen Eigennamen:

</p>

<ul><li><i>Gower-1</i> (ζ<sub>2</sub>ε<sub>2</sub>) („zeta-epsilon“)</li>

<li><i>Gower-2</i> (α<sub>2</sub>ε<sub>2</sub>) („alpha-epsilon“)</li>

<li><i>Portland-1</i> (ζ<sub>2</sub>γ<sub>2</sub>) („zeta-gamma“)</li>

<li><i>Portland-2</i> (ζ<sub>2</sub>β<sub>2</sub>) („zeta-beta“)</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Fetale_Hämoglobine"><span id="Fetale_H.C3.A4moglobine"></span>Fetale Hämoglobine</h3></div>

<p>Als <i>fetales Hämoglobin</i> wird das während der Fetalperiode (ab der 9. Woche nach Befruchtung bis zur Geburt) vorwiegend gebildete Hämoglobin F (HbF) bezeichnet. Die Synthese des fetalen Hämoglobins beginnt schon in der vorangehenden Embryonalphase und wird auch nicht sofort nach der Geburt gestoppt, sondern hält noch einige Monate an. Bildungsort sind <a href="Leber" title="Leber">Leber</a> und <a href="Milz" title="Milz">Milz</a>. Es hat eine viel höhere Sauerstoffaffinität als adultes Hämoglobin, um den Sauerstoff aus dem mütterlichen Blut aufzunehmen.

</p>

<ul><li>Hämoglobin F (α<sub>2</sub>γ<sub>2</sub>) – Im Fötus das dominierende Hämoglobin, bei gesunden Erwachsenen nur in Spuren nachweisbar</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Adulte_Hämoglobine"><span id="Adulte_H.C3.A4moglobine"></span>Adulte Hämoglobine</h3></div>

<p>Als <i>adulte Hämoglobine</i> gelten Hämoglobin A (α<sub>2</sub>β<sub>2</sub>; HbA<sub>0</sub> [früher Hb A<sub>1</sub> genannt, die Bezeichnung HbA<sub>1c</sub> steht für eine glykierte Form]<sup id="cite_ref-23" class="reference"><a href="#cite_note-23"><span class="cite-bracket">[</span>23<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>) und Hämoglobin A<sub>2</sub> (α<sub>2</sub>δ<sub>2</sub>; HbA<sub>2</sub>). Die Synthese der adulten Hämoglobine beginnt schon im Fetus und ersetzt dann in den ersten Monaten nach Geburt das fetale Hämoglobin. Bildungsort bei Erwachsenen sind im Normalfall ausschließlich die <a href="Erythropoese#Zelldifferenzierung" title="Erythropoese">Erythroblasten</a> im <a href="Knochenmark" title="Knochenmark">Knochenmark</a>.<sup id="cite_ref-24" class="reference"><a href="#cite_note-24"><span class="cite-bracket">[</span>24<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Während des ersten Lebensjahres wird die Expression des γ-Gens abgesenkt und die des β-Gens erhöht.<sup id="cite_ref-25" class="reference"><a href="#cite_note-25"><span class="cite-bracket">[</span>25<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Der <a href="Transkriptionsfaktor" title="Transkriptionsfaktor">Transkriptionsfaktor</a> BCL11A ist der entscheidende Repressor des γ-Globins beim Erwachsenen.<sup id="cite_ref-26" class="reference"><a href="#cite_note-26"><span class="cite-bracket">[</span>26<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Daher ist fetales Hämoglobin beim Erwachsenen nur in Spuren nachweisbar.

</p>

<ul><li>Hämoglobin A (α<sub>2</sub>β<sub>2</sub>) – 98 %</li>

<li>Hämoglobin A<sub>2</sub> (α<sub>2</sub>δ<sub>2</sub>) – 2 %.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Glykohämoglobine"><span id="Glykoh.C3.A4moglobine"></span>Glykohämoglobine</h3></div>

<p>Glykohämoglobine entstehen durch Bindung von <a href="Glucose" title="Glucose">Glucose</a> an Aminogruppen der Globine. Dies geschieht unter physiologischen Bedingungen nicht-enzymatisch durch den Kontakt des Hämoglobins mit dem <a href="Blutzucker" title="Blutzucker">Blutzucker</a> (<a href="Glykierung" class="mw-redirect" title="Glykierung">Glykierung</a>). Die Hauptkomponente HbA<sub>0</sub> des Hämoglobins A wird dabei vorwiegend in <a href="HbA1c" title="HbA1c">HbA<sub>1c</sub></a> umgewandelt, bei dem Glucose an die <a href="N-Terminus" title="N-Terminus"><i>N</i>-terminale</a> Aminosäure <a href="Valin" title="Valin">Valin</a> der β-Kette gebunden vorliegt. Der jeweilige Anteil von HbA<sub>1c</sub> am Gesamthämoglobin wird als Hinweis auf die durchschnittliche Blutzuckerhöhe der vergangenen Wochen interpretiert.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Methämoglobin"><span id="Meth.C3.A4moglobin"></span>Methämoglobin</h3></div>

<p>Durch Oxidation von Hämoglobin entsteht <a href="Meth%C3%A4moglobin" title="Methämoglobin">Methämoglobin</a> (Met-Hb). Methämoglobin ist eine deaktivierte, nicht sauerstoffaffine (und somit nicht mehr zum Sauerstofftransport befähigte) Form des Hämoglobins, in der das Eisenion sich in der Oxidationsstufe III statt II befindet. Das <a href="Nicotinamidadenindinukleotid" title="Nicotinamidadenindinukleotid">NADH</a>-abhängige <a href="Enzym" title="Enzym">Enzym</a> <a href="Meth%C3%A4moglobin-Reduktase" class="mw-redirect" title="Methämoglobin-Reduktase">Methämoglobin-Reduktase</a> (Diaphorase I) ist in der Lage, Methämoglobin wieder in Hämoglobin zu überführen. In der Regel liegen beim Menschen zwei Prozent des Hämoglobins als Methämoglobin vor. Ein höherer Anteil kann entweder genetisch bedingt oder Folge einer Vergiftung sein. Ein hoher Methämoglobinanteil hat eine mangelhafte Sauerstoffversorgung des Organismus zur Folge. Es besteht die Gefahr einer lebensbedrohlichen <a href="Meth%C3%A4moglobin%C3%A4mie" title="Methämoglobinämie">Methämoglobinämie</a>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Abbau_von_Hämoglobin"><span id="Abbau_von_H.C3.A4moglobin"></span>Abbau von Hämoglobin</h2></div>

<p>Wenn die roten Blutzellen das Ende ihres Lebens (etwa 120 Tage) erreicht haben, werden sie in den mononukleären Phagozyten hauptsächlich in der Milz (und bei hohem Anfall von abzubauendem Hämoglobin auch in der Leber und im Knochenmark) abgebaut. Der Abbauprozess beim <b>Hämoglobinabbau</b> beginnt in der Milz und wird in der Leber fortgesetzt. Zuerst wird der Globinanteil vom Häm getrennt und zu Aminosäuren degradiert. Das Häm wird über eine Cytochrom-P450-abhängige Oxygenase (<a href="H%C3%A4mooxygenase" class="mw-redirect" title="Hämooxygenase">Hämooxygenase</a>) zu <a href="Biliverdin" title="Biliverdin">Biliverdin</a> gespalten, wobei Eisen (Fe<sup>2+</sup>) und Kohlenmonoxid frei werden. Das Eisen wird von den Makrophagen an das im Blut vorhandene Transportprotein <a href="Transferrin" title="Transferrin">Transferrin</a> abgegeben. Die <a href="Biliverdin-Reduktase" title="Biliverdin-Reduktase">Biliverdin-Reduktase</a> wandelt schließlich das grünliche Biliverdin in <a href="Bilirubin" title="Bilirubin">Bilirubin</a> um. Dieses wird ins Blut abgegeben und an <a href="Albumin" class="mw-redirect" title="Albumin">Albumin</a> gekoppelt (da es schlecht wasserlöslich ist) und zur Leber transportiert. Hier wird das Bilirubin zweifach mit <a href="Glucurons%C3%A4ure" title="Glucuronsäure">Glucuronsäure</a> <a href="Konjugation_(Biochemie)" class="mw-redirect" title="Konjugation (Biochemie)">konjugiert</a> und somit löslich gemacht – es kann nun mit der <a href="Galle" title="Galle">Galle</a> in den <a href="Darm" title="Darm">Darm</a> abgegeben und über den Stuhl ausgeschieden werden. Im Darm sorgen Bakterien dafür, dass die Glucuronsäure teilweise wieder gespalten wird und auf diese Weise das orangefarbene Bilirubin zu farblosem <a href="Urobilinogen" title="Urobilinogen">Urobilinogen</a> und zu braunem <a href="Sterkobilinogen" class="mw-redirect" title="Sterkobilinogen">Sterkobilinogen</a> reduziert wird. Ein geringer Anteil dieses reduzierten Bilirubins wird wieder über den Darm aufgenommen (<a href="Enterohepatischer_Kreislauf" title="Enterohepatischer Kreislauf">enterohepatischer Kreislauf</a>) und über die <a href="Niere" title="Niere">Niere</a> ausgeschieden (gelbe Farbe des <a href="Urin" title="Urin">Urins</a>). Verschiedene Lebererkrankungen wie die Leberentzündung (<a href="Hepatitis" title="Hepatitis">Hepatitis</a>) oder Abflussbehinderungen in der <a href="Gallenblase" title="Gallenblase">Gallenblase</a> (Gallensteine) führen zu einer erhöhten Bilirubinkonzentration. Bilirubin ist der Farbstoff, der bei Einlagerung in die Haut zur so genannten <a href="Gelbsucht" class="mw-redirect" title="Gelbsucht">Gelbsucht</a> (Ikterus = Gelbfärbung der Haut und Lederhaut (<a href="Sclera" class="mw-redirect" title="Sclera">Sclera</a>) der Augen) führt. Eine Steigerung des Hämoglobinabbaus findet sich bei verschiedenen <a href="H%C3%A4molyse" title="Hämolyse">hämolytischen</a> Krankheiten (etwa toxische Hämolysen, <a href="Crush-Niere" title="Crush-Niere">myorenales Syndrom</a> und <a href="H%C3%A4molytische_An%C3%A4mie" title="Hämolytische Anämie">hämolytische Anämien</a><sup id="cite_ref-27" class="reference"><a href="#cite_note-27"><span class="cite-bracket">[</span>27<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>).

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Rolle_bei_Krankheiten">Rolle bei Krankheiten</h2></div>

<p><a href="Mutation" title="Mutation">Mutationen</a> im <i><a href="HBA1" class="mw-redirect" title="HBA1">HBA1</a></i>-<a href="Gen" title="Gen">Gen</a> können zu Defekten der α-Untereinheit und diese zu <a href="Heinz-K%C3%B6rper" title="Heinz-Körper">Heinz-Körper</a>-<a href="An%C3%A4mie" title="Anämie">Anämie</a> und zur <a href="%CE%91-Thalass%C3%A4mie" title="Α-Thalassämie">α-Thalassämie</a> führen. Mutationen im <a href="%CE%92-Globin" title="Β-Globin"><i>HBB</i></a>-Gen können die Ursache für Heinz-Körper-Anämie, β-Thalassämie und <a href="Sichelzellenan%C3%A4mie" class="mw-redirect" title="Sichelzellenanämie">Sichelzellenanämie</a> werden. Manche Varianten der <i><a href="HBG1" title="HBG1">HBG1</a></i>/<i><a href="HBG2" title="HBG2">HBG2</a></i>-Gene können <a href="Neugeborenengelbsucht" title="Neugeborenengelbsucht">Neugeborenengelbsucht</a> verursachen.<sup id="cite_ref-28" class="reference"><a href="#cite_note-28"><span class="cite-bracket">[</span>28<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Reduzierte Hämoglobinwerte, mit oder ohne Reduktion der Zahl von roten Blutkörperchen, führen zu den Symptomen einer <a href="An%C3%A4mie" title="Anämie">Anämie</a>. Es gibt viele Ursachen für eine Anämie, wobei <a href="Eisenmangelan%C3%A4mie" title="Eisenmangelanämie">Eisenmangel</a> der häufigste Grund in der westlichen Welt sein dürfte. Durch Eisenmangel wird die Häm-Synthese gehemmt. Als Folge sind die roten Blutkörperchen <a href="Hypochromie" title="Hypochromie">hypochrom</a> (ohne die rote Farbe) und <a href="Mikrozytose" title="Mikrozytose"><i>mikrozytisch</i></a> (kleiner als normal).

</p><p>Bei einer <a href="H%C3%A4molyse" title="Hämolyse">Hämolyse</a> (verstärkter Abbau von roten Blutkörperchen) tritt ein <a href="Ikterus" title="Ikterus">Ikterus</a> auf, verursacht durch den Hämoglobin-<a href="Metabolit" title="Metabolit">Metabolit</a> <a href="Bilirubin" title="Bilirubin">Bilirubin</a>. Bis zu einer Menge von 135 mg/dl wird in den Blutgefäßen freigesetztes Hämoglobin an <a href="Haptoglobin" title="Haptoglobin">Haptoglobin</a> gebunden, bei einem stärkeren Blutzerfall kommt es zum Auftreten von freiem Hämoglobin im Blut (<a href="H%C3%A4moglobin%C3%A4mie" title="Hämoglobinämie">Hämoglobinämie</a>).<sup id="cite_ref-29" class="reference"><a href="#cite_note-29"><span class="cite-bracket">[</span>29<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Eine Gruppe von genetischen Defekten, bekannt als <a href="Porphyrie" title="Porphyrie">Porphyrien</a>, führen zu einer Störung der Hämsynthese. Durch die Anreicherung von Häm-Vorstufen kommt es unter anderem zu Lichtempfindlichkeit, <a href="Abdominalschmerz" class="mw-redirect" title="Abdominalschmerz">Abdominalschmerzen</a> und <a href="Neurologie" title="Neurologie">neurologischen Problemen</a> sowie zur Porphyrinurie.

</p><p>Bei der <a href="Meth%C3%A4moglobin%C3%A4mie" title="Methämoglobinämie">Methämoglobinämie</a> wird das in den roten Blutzellen vorhandene Hämoglobin, das dem Sauerstofftransport dient, in das funktionsunfähige Methämoglobin umgewandelt und steht damit nicht mehr für den Sauerstofftransport zur Verfügung. Die Ursache dafür kann erblich bedingt sein (<i>kongenitale Methämoglobinämie</i>) oder durch Giftstoffe ausgelöst werden.

</p><p>Mutationen in den Globinketten sind mit verschiedenen <a href="H%C3%A4moglobinopathie" title="Hämoglobinopathie">Hämoglobinopathien</a> verbunden, wie die <a href="Sichelzellenan%C3%A4mie" class="mw-redirect" title="Sichelzellenanämie">Sichelzellenanämie</a> und <a href="Thalass%C3%A4mie" title="Thalassämie">Thalassämie</a>.

</p><p>Die Erreger der <a href="Malaria" title="Malaria">Malaria</a> spalten Hämoglobin in von ihnen infizierten roten Blutkörperchen, um daraus Proteine für ihren eigenen Stoffwechsel zu gewinnen. Aus dem Häm entsteht dabei <a href="H%C3%A4mozoin" title="Hämozoin">Hämozoin</a>, das vom Parasiten kristallisiert wird und unter dem Mikroskop in den infizierten <a href="Erythrozyt" title="Erythrozyt">Erythrozyten</a> als Pigment erkennbar ist. Das Malaria-Medikament <a href="Chloroquin" title="Chloroquin">Chloroquin</a> hemmt diese Kristallisierung und der Parasit wird durch das Häm vergiftet.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Nachweis">Nachweis</h2></div>

<p>Der Nachweis von Hämoglobin erfolgt durch den Teichmann-Test, bei dem Blut vorsichtig mit <a href="Natriumchlorid" title="Natriumchlorid">Kochsalz</a> und <a href="Eisessig" class="mw-redirect" title="Eisessig">Eisessig</a> erwärmt wird, wobei sich <a href="H%C3%A4min" class="mw-redirect" title="Hämin">Hämin</a> (Teichmann-Kristalle) abscheidet, oder mit der <a href="Luminol" title="Luminol">Luminolreaktion</a>, bei der eine Lösung aus Luminol sowie <a href="Natronlauge" title="Natronlauge">Natronlauge</a> und eine Lösung aus <a href="Wasserstoffperoxid" title="Wasserstoffperoxid">Wasserstoffperoxid</a> verwendet wird. Diese Reaktion findet nur in Anwesenheit eines Katalysators statt, im Nachweisfalle von Hämoglobin wäre dieser das Eisen(II)-Ion im Häm-Komplex.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Hämoglobin_in_Kunst_und_Musik"><span id="H.C3.A4moglobin_in_Kunst_und_Musik"></span>Hämoglobin in Kunst und Musik</h2></div>

<ul><li>Der deutsch-amerikanische Künstler <a href="Julian_Voss-Andreae" title="Julian Voss-Andreae">Julian Voss-Andreae</a> hat 2005 eine Skulptur geschaffen, die auf der Struktur des Hämoglobins beruht.<sup id="cite_ref-30" class="reference"><a href="#cite_note-30"><span class="cite-bracket">[</span>30<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-31" class="reference"><a href="#cite_note-31"><span class="cite-bracket">[</span>31<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Das beabsichtigte Rosten des Werks ist eine Anspielung auf die Oxygenierung im Häm.</li>

<li>Die britische Rockband <a href="Placebo_(Band)" title="Placebo (Band)">Placebo</a> nahm ein Lied mit dem Titel <i>Haemoglobin</i> auf.</li>

<li>Der französische Rapper <a href="MC_Solaar" title="MC Solaar">MC Solaar</a> veröffentlichte im Jahr 1994 eine erfolgreiche Single mit dem Titel <i>La concubine de l'hémoglobine</i>.</li>

<li>Die deutsche Melodic-Death-Metalband <a href="Deadlock_(Band)" title="Deadlock (Band)">Deadlock</a> hat auf ihrem Album „The Arrival“ ein Lied mit dem Namen „Killing The Time With Haemoglobin“ mit einer Länge von 11 Minuten.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Siehe_auch">Siehe auch</h2></div>

<ul><li><a href="Cytoglobin" title="Cytoglobin">Cytoglobin</a> gehört zur Familie der Globinproteine und wird in verschiedenen Geweben der Vertebraten exprimiert.</li>

<li><a href="H%C3%A4mocyanin" title="Hämocyanin">Hämocyanine</a>, Proteine zum Sauerstofftransport in verschiedenen <a href="Invertebraten" class="mw-redirect" title="Invertebraten">Invertebraten</a> (Wirbellose) mit Kupfer als Kofaktor.</li>

<li><a href="H%C3%A4merythrin" title="Hämerythrin">Hämerythrine</a>, Proteine zum Sauerstofftransport in verschieden maritimen <a href="Stamm_(Biologie)" title="Stamm (Biologie)">Phyla</a> (Stämmen) der <a href="Invertebraten" class="mw-redirect" title="Invertebraten">Invertebraten</a> (Wirbellose) mit Eisen als Kofaktor, jedoch ohne Porphyrinkomplex.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li><a href="Konrad_Bingold" title="Konrad Bingold">Konrad Bingold</a>, Walther Stich: <i>Diagnose und Therapie der Hämoglobinstoffwechselstörungen.</i> In: <i>Münchener Medizinische Wochenschrift.</i> Band 95, Nr. 1, 2. Januar 1953, S. 76–79.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text"><a href="Konrad_Bingold" title="Konrad Bingold">Konrad Bingold</a>, Walther Stich: <i>Diagnose und Therapie der Hämoglobinstoffwechselstörungen.</i> In: <i>Münchener Medizinische Wochenschrift.</i> Band 95, Nr. 1, 2. Januar 1953, S. 76–79, hier: S. 76.</span>

</li>

<li id="cite_note-Hunefeld-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-Hunefeld_2-0">↑</a></span> <span class="reference-text">Friedrich Ludwig Hünefeld: <i>Der Chemismus in der thierischen Organisation.</i> Brockhaus, 1840 (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://books.google.de/books?id=wLELAQAAIAAJ">eingeschränkte Vorschau</a> in der Google-Buchsuche).</span>

</li>

<li id="cite_note-url-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-url_3-0">↑</a></span> <span class="reference-text"><span class="cite"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20200922012742/http://teacherlink.ed.usu.edu/tlnasa/otherprint/briefs/ProteinCrystallography.pdf"><i>A NASA Recipe For Protein Crystallography.</i></a> (PDF; 782 kB) In: <i>Educational Brief.</i> National Aeronautics and Space Administration, archiviert vom <style data-mw-deduplicate="TemplateStyles:r250917974">

/* start https://de.wikipedia.org/ */

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</style><span class="dewiki-iconexternal"><a class="external text" href="https://redirecter.toolforge.org/?url=http%3A%2F%2Fteacherlink.ed.usu.edu%2Ftlnasa%2Fotherprint%2Fbriefs%2FProteinCrystallography.pdf">Original</a></span> (nicht mehr online verfügbar) am <span style="white-space:nowrap;">22. September 2020</span><span>;</span><span class="Abrufdatum"> abgerufen am 2. Februar 2016</span>.</span><span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AH%C3%A4moglobin&rft.title=A+NASA+Recipe+For+Protein+Crystallography&rft.description=A+NASA+Recipe+For+Protein+Crystallography&rft.identifier=https%3A%2F%2Fweb.archive.org%2Fweb%2F20200922012742%2Fhttp%3A%2F%2Fteacherlink.ed.usu.edu%2Ftlnasa%2Fotherprint%2Fbriefs%2FProteinCrystallography.pdf&rft.publisher=National+Aeronautics+and+Space+Administration&rft.source=http://teacherlink.ed.usu.edu/tlnasa/otherprint/briefs/ProteinCrystallography.pdf"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-Hoppe-Seyler-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-Hoppe-Seyler_4-0">↑</a></span> <span class="reference-text">F. Hoppe-Seyler: <cite style="font-style:italic">Über die oxydation in lebendem blute</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Med-chem Untersuch Lab</cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>1</span>, 1866, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>133–140</span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:H%C3%A4moglobin&rft.atitle=%C3%9Cber+die+oxydation+in+lebendem+blute&rft.au=F.+Hoppe-Seyler&rft.btitle=Med-chem+Untersuch+Lab&rft.date=1866&rft.genre=book&rft.pages=133-140&rft.volume=1" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-5"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-5">↑</a></span> <span class="reference-text">Georg Hoppe-Seyler: <style data-mw-deduplicate="TemplateStyles:r261891140">

/* start https://de.wikipedia.org/ */

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/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style><a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20200924182131/https://www.biospektrum.de/blatt/d_bs_pdf%26_id%3D1318105"><i>Felix Hoppe-Seyler – Arzt und Naturwissenschaftler</i></a> (<span class="webarchiv-memento"><a href="Webarchivierung#Begrifflichkeiten" title="Webarchivierung">Memento</a></span> vom 24. September 2020 im <i><a href="Internet_Archive" title="Internet Archive">Internet Archive</a></i>).</span>

</li>

<li id="cite_note-6"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-6">↑</a></span> <span class="reference-text">William Küster: <i>Beiträge zur Kenntnis des Bilirubins und Hämins.</i> In: <i><a href="Hoppe-Seylers_Zeitschrift_f%C3%BCr_Physiologische_Chemie" class="mw-redirect" title="Hoppe-Seylers Zeitschrift für Physiologische Chemie">Hoppe-Seylers Zeitschrift für Physiologische Chemie</a></i>. Nr. 82, 1912, S. 463 ff.</span>

</li>

<li id="cite_note-Perutz1960-7"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-Perutz1960_7-0">↑</a></span> <span class="reference-text">M. F. Perutz, M. G. Rossmann, A. F. Cullis, H. Muirhead, G. Will, A. C. T. North: <cite style="font-style:italic">Structure of H</cite>. In: <cite style="font-style:italic"><a href="Nature" title="Nature">Nature</a></cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>185</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>4711</span>, 1960, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>416–422</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1038/185416a0">10.1038/185416a0</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18990801?dopt=Abstract">PMID 18990801</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:H%C3%A4moglobin&rft.atitle=Structure+of+H&rft.au=M.+F.+Perutz%2C+M.+G.+Rossmann%2C+A.+F.+Cullis%2C+...&rft.date=1960&rft.doi=10.1038%2F185416a0&rft.genre=journal&rft.issue=4711&rft.jtitle=Nature&rft.pages=416-422&rft.pmid=18990801&rft.volume=185" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-pmid13734651-8"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-pmid13734651_8-0">↑</a></span> <span class="reference-text">M. F. Perutz: <cite style="font-style:italic">Structure of hemoglobin</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Brookhaven symposia in biology</cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>13</span>, November 1960, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <span style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%220068-2799%22&key=cql">0068-2799</a></span>, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>165–183</span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/13734651?dopt=Abstract">PMID 13734651</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:H%C3%A4moglobin&rft.atitle=Structure+of+hemoglobin&rft.au=M.+F.+Perutz&rft.date=1960-11&rft.genre=journal&rft.issn=0068-2799&rft.jtitle=Brookhaven+symposia+in+biology&rft.pages=165-183&rft.pmid=13734651&rft.volume=13" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-9"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-9">↑</a></span> <span class="reference-text">M. F. Perutz, H. Muirhead, J. M. Cox u. a.: <cite style="font-style:italic">Three-dimensional Fourier synthesis of horse oxyhaemoglobin at 2.8 A resolution: (1) x-ray analysis</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Nature</cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>219</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>5149</span>, Juli 1968, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>29–32</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1038/219029a0">10.1038/219029a0</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/5659617?dopt=Abstract">PMID 5659617</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:H%C3%A4moglobin&rft.atitle=Three-dimensional+Fourier+synthesis+of+horse+oxyhaemoglobin+at+2.8+A+resolution%3A+%281%29+x-ray+analysis&rft.au=M.+F.+Perutz%2C+H.+Muirhead%2C+J.+M.+Cox+u.+a.&rft.date=1968-07&rft.doi=10.1038%2F219029a0&rft.genre=journal&rft.issue=5149&rft.jtitle=Nature&rft.pages=29-32&rft.pmid=5659617&rft.volume=219" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-10"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-10">↑</a></span> <span class="reference-text">M. F. Perutz, H. Muirhead, J. M. Cox, L. C. Goaman: <cite style="font-style:italic">Three-dimensional Fourier synthesis of horse oxyhaemoglobin at 2.8 A resolution: the atomic model</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Nature</cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>219</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>5150</span>, Juli 1968, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>131–139</span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/5659637?dopt=Abstract">PMID 5659637</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:H%C3%A4moglobin&rft.atitle=Three-dimensional+Fourier+synthesis+of+horse+oxyhaemoglobin+at+2.8+A+resolution%3A+the+atomic+model&rft.au=M.+F.+Perutz%2C+H.+Muirhead%2C+J.+M.+Cox%2C+...&rft.date=1968-07&rft.genre=journal&rft.issue=5150&rft.jtitle=Nature&rft.pages=131-139&rft.pmid=5659637&rft.volume=219" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-11"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-11">↑</a></span> <span class="reference-text">Konrad Bingold, Walther Stich: <i>Diagnose und Therapie der Hämoglobinstoffwechselstörungen.</i> 1953, S. 76.</span>

</li>

<li id="cite_note-12"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-12">↑</a></span> <span class="reference-text"><i><a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20120129113107/http://www.canterburyscientific.com/products/technical-information/hba1c-and-glycated-hemoglobin/">HbA1c and Glycated Hemoglobin</a> (<span class="webarchiv-memento"><a href="Webarchivierung#Begrifflichkeiten" title="Webarchivierung">Memento</a></span> vom 29. Januar 2012 im </i><a href="Internet_Archive" title="Internet Archive">Internet Archive</a><i>)</i> Canterbury Scientific.</span>

</li>

<li id="cite_note-13"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-13">↑</a></span> <span class="reference-text"><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P69905">P69905</a>, <a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P68871">P68871</a></span>

</li>

<li id="cite_note-14"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-14">↑</a></span> <span class="reference-text">J. M. Berg, J. L. Tymoczko, L. Stryer: <i>Biochemie.</i> 6. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, München 2007, ISBN 978-3-8274-1800-5, S. 208ff.</span>

</li>

<li id="cite_note-Schmidt/Thews_Kap._25-15"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-Schmidt/Thews_Kap._25_15-0">↑</a></span> <span class="reference-text">Robert F. Schmidt, <a href="Gerhard_Thews" title="Gerhard Thews">Gerhard Thews</a> (Hrsg.): <cite style="font-style:italic">Physiologie des Menschen</cite>. 25. Auflage. Springer-Verlag, Berlin 1993, ISBN 3-541-02636-7, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>616–620</span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:H%C3%A4moglobin&rft.btitle=Physiologie+des+Menschen&rft.date=1993&rft.edition=25&rft.genre=book&rft.isbn=3541026367&rft.pages=616-620&rft.place=Berlin&rft.pub=Springer-Verlag" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-Physiologie_Urban_&_Schwarzberg_Kap._5-16"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-Physiologie_Urban_&_Schwarzberg_Kap._5_16-0">↑</a></span> <span class="reference-text">Erich Schütz, Heinz Caspers, Erwin-Josef Speckmann (Hrsg.): <cite style="font-style:italic">Physiologie</cite>. 16. Auflage. Urban & Schwarzberg, München 1982, ISBN 3-540-57104-3, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>86–87</span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:H%C3%A4moglobin&rft.btitle=Physiologie&rft.date=1982&rft.edition=16&rft.genre=book&rft.isbn=3540571043&rft.pages=86-87&rft.place=M%C3%BCnchen&rft.pub=Urban+%26+Schwarzberg" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-17"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-17">↑</a></span> <span class="reference-text"><a href="Paul_Diepgen" title="Paul Diepgen">Paul Diepgen</a>, <a href="Heinz_Goerke" title="Heinz Goerke">Heinz Goerke</a>: <i><a href="Ludwig_Aschoff" title="Ludwig Aschoff">Aschoff</a>/Diepgen/Goerke: Kurze Übersichtstabelle zur Geschichte der Medizin.</i> 7., neubearbeitete Auflage. Springer, Berlin/Göttingen/Heidelberg 1960, S. 49.</span>

</li>

<li id="cite_note-18"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-18">↑</a></span> <span class="reference-text">Konrad Bingold, Walther Stich: <i>Diagnose und Therapie der Hämoglobinstoffwechselstörungen.</i> 1953, S. 76.</span>

</li>

<li id="cite_note-Physioklin.de-19"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-Physioklin.de_19-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-Physioklin.de_19-1">b</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-Physioklin.de_19-2">c</a></sup></span> <span class="reference-text">R. Zander, W. Lang, P. Lodemann: <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.physioklin.de/physiohaem/haemotherapie/das-molekulargewicht-des-haemoglobins.html">Das Molekulargewicht des Hämoglobins</a>. Abgerufen am 13. August 2013.</span>

</li>

<li id="cite_note-20"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-20">↑</a></span> <span class="reference-text">G. S. Adair: <i>The hemoglobin system. VI. The oxygen dissociation curve of hemoglobin.</i> In: <i><a href="J_Biol_Chem" class="mw-redirect" title="J Biol Chem">J Biol Chem</a>.</i> Band 63, 1925, S. 529–545.</span>

</li>

<li id="cite_note-21"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-21">↑</a></span> <span class="reference-text">D. E. Koshland, G. Némethy, D. Filmer: <i>Comparison of experimental binding data and theoretical models in proteins containing subunits.</i> In: <i><a href="Biochemistry" title="Biochemistry">Biochemistry</a>.</i> Band 5, Nummer 1, Januar 1966, S. 365–385, <span class="-print"><a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <span style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%220006-2960%22&key=cql">0006-2960</a></span></span>. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/5938952?dopt=Abstract">PMID 5938952</a>.</span>

</li>

<li id="cite_note-22"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-22">↑</a></span> <span class="reference-text"><span class="cite"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.pschyrembel.de/H%C3%A4moglobin."><i>Pschyrembel Online.</i></a><span class="Abrufdatum"> Abgerufen am 16. August 2024</span>.</span><span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AH%C3%A4moglobin&rft.title=Pschyrembel+Online&rft.description=Pschyrembel+Online&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.pschyrembel.de%2FH%25C3%25A4moglobin."> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-23"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-23">↑</a></span> <span class="reference-text"><span class="cite"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.pschyrembel.de/H%C3%A4moglobinelektrophorese/K09AR"><i>Pschyrembel Online.</i></a><span class="Abrufdatum"> Abgerufen am 29. Juli 2021</span>.</span><span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AH%C3%A4moglobin&rft.title=Pschyrembel+Online&rft.description=Pschyrembel+Online&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.pschyrembel.de%2FH%25C3%25A4moglobinelektrophorese%2FK09AR"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-24"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-24">↑</a></span> <span class="reference-text">Konrad Bingold, Walther Stich: <i>Diagnose und Therapie der Hämoglobinstoffwechselstörungen.</i> 1953, S. 76.</span>

</li>

<li id="cite_note-25"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-25">↑</a></span> <span class="reference-text"><span class="cite"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.nejm.org/doi/10.1056/NEJMcibr1809628"><i>Hemoglobinopathies in the Fetal Position | NEJM.</i></a><span class="Abrufdatum"> Abgerufen am 31. Januar 2019</span> (englisch).</span><span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AH%C3%A4moglobin&rft.title=Hemoglobinopathies+in+the+Fetal+Position+%7C+NEJM&rft.description=Hemoglobinopathies+in+the+Fetal+Position+%7C+NEJM&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.nejm.org%2Fdoi%2F10.1056%2FNEJMcibr1809628&rft.language=en"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-26"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-26">↑</a></span> <span class="reference-text">Vijay G. Sankaran, Tobias F. Menne, Jian Xu, Thomas E. Akie, Guillaume Lettre: <cite style="font-style:italic">Human fetal hemoglobin expression is regulated by the developmental stage-specific repressor BCL11A</cite>. In: <cite style="font-style:italic"><a href="Science" title="Science">Science</a></cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>322</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>5909</span>, 19. Dezember 2008, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <span style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%221095-9203%22&key=cql">1095-9203</a></span>, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>1839–1842</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1126/science.1165409">10.1126/science.1165409</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19056937?dopt=Abstract">PMID 19056937</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:H%C3%A4moglobin&rft.atitle=Human+fetal+hemoglobin+expression+is+regulated+by+the+developmental+stage-specific+repressor+BCL11A&rft.au=Vijay+G.+Sankaran%2C+Tobias+F.+Menne%2C+Jian+Xu%2C+...&rft.date=2008-12-19&rft.doi=10.1126%2Fscience.1165409&rft.genre=journal&rft.issn=1095-9203&rft.issue=5909&rft.jtitle=Science&rft.pages=1839-1842&rft.pmid=19056937&rft.volume=322" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-27"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-27">↑</a></span> <span class="reference-text">Konrad Bingold, Walther Stich: <i>Diagnose und Therapie der Hämoglobinstoffwechselstörungen.</i> 1953, S. 78–79.</span>

</li>

<li id="cite_note-28"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-28">↑</a></span> <span class="reference-text"><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P69905">P69905</a>, <a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P68871">P68871</a>, <a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P69891">P69891</a>.</span>

</li>

<li id="cite_note-29"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-29">↑</a></span> <span class="reference-text">Wolfgang Piper: <cite style="font-style:italic">Innere Medizin</cite>. 2. Auflage. Springer, Berlin 2002, ISBN 978-3-642-33108-4, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>639–640</span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:H%C3%A4moglobin&rft.au=Wolfgang+Piper&rft.btitle=Innere+Medizin&rft.date=2002&rft.edition=2.&rft.genre=book&rft.isbn=9783642331084&rft.pages=639-640&rft.place=Berlin&rft.pub=Springer" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-30"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-30">↑</a></span> <span class="reference-text">Constance Holden: <cite style="font-style:italic">Blood and Steel</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Science</cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>309</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>5744</span>, 30. September 2005, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>2160</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1126/science.309.5744.2160d">10.1126/science.309.5744.2160d</a></span> (<a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.sciencemag.org/cgi/reprint/309/5744/2160d.pdf">sciencemag.org</a> [PDF]).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:H%C3%A4moglobin&rft.atitle=Blood+and+Steel&rft.au=Constance+Holden&rft.date=2005-09-30&rft.doi=10.1126%2Fscience.309.5744.2160d&rft.genre=journal&rft.issue=5744&rft.jtitle=Science&rft.pages=2160&rft.volume=309" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-31"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-31">↑</a></span> <span class="reference-text">L. Moran, R. A. Horton, G. Scrimgeour, M. Perry: <cite style="font-style:italic">Principles of Biochemistry</cite>. Pearson, Boston, MA 2011, ISBN 978-0-321-70733-8, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>127</span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:H%C3%A4moglobin&rft.au=L.+Moran%2C+R.+A.+Horton%2C+G.+Scrimgeour%2C+...&rft.btitle=Principles+of+Biochemistry&rft.date=2011&rft.genre=book&rft.isbn=9780321707338&rft.pages=127&rft.place=Boston%2C+MA&rft.pub=Pearson" style="display:none"> </span></span>

</li>

</ol>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur_2">Literatur</h2></div>

<ul><li>M. F. Perutz: <i>Stereochemistry of cooperative effects in haemoglobin.</i> In: <i>Nature.</i> Band 228, Nummer 5273, November 1970, S. 726–739, <span class="-print"><a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <span style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%220028-0836%22&key=cql">0028-0836</a></span></span>. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/5528785?dopt=Abstract">PMID 5528785</a>.</li>

<li>L. Makowski, J. Bardhan u. a.: <i>WAXS studies of the structural diversity of hemoglobin in solution.</i> In: <i><a href="Journal_of_Molecular_Biology" title="Journal of Molecular Biology">Journal of Molecular Biology</a></i>, Band 408, Nummer 5, Mai 2011, S. 909–921, <span class="-print"><a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <span style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%221089-8638%22&key=cql">1089-8638</a></span></span>. <a href="https://doi.org/10.1016/j.jmb.2011.02.062" class="extiw external" title="doi:10.1016/j.jmb.2011.02.062">doi:10.1016/j.jmb.2011.02.062</a>. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21420976?dopt=Abstract">PMID 21420976</a>. <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3081904/">PMC 3081904</a> (freier Volltext).</li>

<li>T. Yonetani, M. Laberge: <i>Protein dynamics explain the allosteric behaviors of hemoglobin.</i> In: <i><a href="Biochimica_et_biophysica_acta" class="mw-redirect" title="Biochimica et biophysica acta">Biochimica et biophysica acta</a></i>, Band 1784, Nummer 9, September 2008, S. 1146–1158. <a href="https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2008.04.025" class="extiw external" title="doi:10.1016/j.bbapap.2008.04.025">doi:10.1016/j.bbapap.2008.04.025</a>. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18519045?dopt=Abstract">PMID 18519045</a>. <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2668241/">PMC 2668241</a> (freier Volltext). (Review).</li>

<li>Martin D. Vesper, Bert L. de Groot, Dennis R. Livesay: <i>Collective Dynamics Underlying Allosteric Transitions in Hemoglobin.</i> In: <i>PLoS Computational Biology.</i> Band 9, 2013, Artikel e1003232, <a href="https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1003232" class="extiw external" title="doi:10.1371/journal.pcbi.1003232">doi:10.1371/journal.pcbi.1003232</a>.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noresize noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"><span class="mw-default-size" typeof="mw:File"><span title="Commons"></span></span></div><b><span class=""><a class="external text" href="https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Hemoglobin?uselang=de"><span lang="en">Commons</span>: Hämoglobin</a></span></b> – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien</div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><span class="noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"><span class="mw-default-size" typeof="mw:File"><span title="Wiktionary"></span></span></span><b><a href="https://de.wiktionary.org/wiki/H%C3%A4moglobin" class="extiw external" title="wikt:Hämoglobin">Wiktionary: Hämoglobin</a></b> – Bedeutungserklärungen, Wortherkunft, Synonyme, Übersetzungen</div>

<ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin">Interaktives 3D-Modell von Hämoglobin</a> – Proteopedia (engl.)</li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.rcsb.org/pdb/static.do?p=education_discussion/molecule_of_the_month/pdb41_1.html">Molekül des Monats: Hämoglobin</a> (englisch)</li>

<li>Jennifer McDowall/Interpro: <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.ebi.ac.uk/interpro/potm/2005_10/Page1.htm">Protein Of The Month: <i>Haemoglobin.</i></a> (engl.)</li></ul>

<div>

Normdaten (Sachbegriff): <a href="Gemeinsame_Normdatei" title="Gemeinsame Normdatei">GND</a>: <span class="-print"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://d-nb.info/gnd/4022814-9">4022814-9</a></span> </div>

</div></div></div><div><div class="zim-footer">

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